Proteína

De Enciclopedia Médica

Cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunológica.

Se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son los componentes principales de las células y que suponen más del 50% del peso seco de los animales. El término proteína deriva del griego proteios, que significa primero.

Las moléculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo, hasta los glóbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar reacciones metabólicas.

Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada especie y de cada uno de sus órganos. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas distintas, de las que sólo un 2% se ha descrito con detalle. Las proteínas sirven sobre todo para construir y mantener las células, aunque su descomposición química también proporciona energía, con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono.

Además de intervenir en el crecimiento y el mantenimiento celulares, son responsables de la contracción muscular. Las enzimas son proteínas, al igual que la insulina y casi todas las demás hormonas, los anticuerpos del sistema inmunológico y la hemoglobina, que transporta oxígeno en la sangre. Los cromosomas, que transmiten los caracteres hereditarios en forma de genes, están compuestos por ácidos nucleicos y proteínas.

Tabla de contenidos 1 Funciones 2 Estructura 3 Propiedades 4 Clasificación 4.1 Holoproteínas 4.2 Heteroproteínas 5 Derivados 6 Fuentes de proteínas 7 Interacciones entre proteínas 8 Efectos secundarios 9 Recomendaciones

[editar] Funciones

Cada célula en el cuerpo humano contiene proteína. La proteína es una parte muy importante de la piel, los músculos, órganos y glándulas. La proteína también se encuentra en todos los líquidos corporales, excepto la bilis y la orina.

Uno necesita proteína en la dieta para ayudarle al cuerpo a reparar células y producir células nuevas. La proteína también es importante para el crecimiento y el desarrollo durante la infancia, la adolescencia y el embarazo.

[editar] Estructura

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

• La a(alfa)-hélice.
• La conformación beta.

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

• El puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
• Los puentes de hidrógeno.
• Los puentes eléctricos.
• Las interacciones hifrófobas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.

[editar] Propiedades

• Especificidad: La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"

• Solubilidad: Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a que sus radicales polares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior, formando puentes de hidrógeno con el agua, constituyendo una capa de solvatación. Esta solubilidad varía dependiendo del tamaño, de la forma, de la disposición de los radicales y del pH.

• Desnaturalización: Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

[editar] Clasificación

[editar] Holoproteínas

Formadas solamente por aminoácidos.

Globulares

• Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada).
• Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
• Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche).
• Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina.
• Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas.

Fibrosas

• Colágenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos.
• Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
• Elastinas: En tendones y vasos sanguineos.
• Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos).

[editar] Heteroproteínas

Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético".

Glucoproteínas

• Ribonucleasa.
• Mucoproteínas.
• Anticuerpos.
• Hormona luteinizante.

Lipoproteínas

De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.

Nucleoproteínas

• Nucleosomas de la cromatina.
• Ribosomas.

Cromoproteínas

• Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno.
• Citocromos, que transportan electrones.

[editar] Derivados

• Proteínas citosólicas: Representa uno de los grupos que tiene mayor abundancia de proteínas. En él se distinguen:
  • Las proteínas fibrilares: Son las que constituyen el citoesqueleto (los neurofilamentos) y entre ellas se encuentran la tubulina, la actina y sus proteínas asociadas. Representan alrededor de un 25% de las proteínas totales de la neuronas.
  • Enzimas: Catalizan las reacciones metabólicas de las neuronas.
• Proteínas citosólicas: Se forman en los poliribosomas libres o polisomas, ubicados en el citoplasma neuronal, cuando el mRNA para esas proteínas se une a los Ribosomaribosomas. En relación a estas proteínas hay que considerar a otra proteína pequeña, la ubiquitina, que se une residuos de lisina de las proteína para su posterior degradación.
• Proteínas nucleares y mitocondriales: También se forman en los polirribosomas y luego son enviadas al núcleo o a las mitocondrias, donde existen receptores específicos a los que se unen para incorporarse al organelo, por el proceso de traslocación. El mecanismo por el que se incorporan las proteínas después de su síntesis, es la importación post-transducción.

Hay dos categorías de proteínas de membranas:

• Las proteínas integrales:

Se incluyen en este grupo los receptores químicos de membrana (a neurotransmisores, a factores de crecimiento). Ellas están incertadas o embebidas en la bicapa lipídica o están unidas covalentemente a otras moléculas que sí atraviesan la membrana. Una proteína que atraviesa la membrana y que ofrece un grupo N-terminal, hacia el espacio extraneuronal, es designada como del tipo I. Las hay también del tipo II que son aquellas en que el grupo N-terminal se ubica en el citosol.

• Las proteínas periféricas: Se ubican en el lado citosólico de la membrana a la cual se unen por asociaciones que hacen con los lípidos de la membrana o con las colas citosólicas de proteínas integrales o con otras proteínas periféricas (proteína básica de la mielina o complejos de proteínas).

Las proteínas de la membrana plasmática y las de secreción se forman en los polirribosomas que se unen al retículo endoplasmático rugoso. Ellos constituyen un material de naturaleza basófila (se tiñen con colorantes básicos como el azul de toluidina, el violeta de cresilo y el azul de metileno) que al microscopio óptico se han identificado como la substancia de Nissl. Una vez que las proteínas formadas en este sistema pasan al interior del retículo, ellas son modificadas por procesos que se inician el retículo y que continuan en el sistema de Golgi y aún, posteriormente, en los organelos finales a donde son destinadas (vesículas de secreción).

Las proteínas que son componentes de las membranas abandonan el retículo en una variedad de vesículas. Además de las de secreción, son muy importantes para las neuronas, las vesículas sinápticas. A través de ambos tipos de vesículas las proteínas son enviadas al espacio extraneural por la vía constitutiva o la vía regulada.

[editar] Fuentes de proteínas

Los alimentos que contienen proteínas se agrupan ya sea como proteínas completas o incompletas.

• Las proteínas completas contienen todos los nueve aminoácidos esenciales y se encuentran en alimentos animales tales como la carne de res, el pescado, la carne de aves, los huevos, la leche y los productos lácteos, como el yogur y el queso. Las semillas de soya son la única proteína vegetal considerada como proteína completa.

• Las proteínas incompletas carecen de uno o más de los aminoácidos esenciales y sus fuentes abarcan fríjoles, arvejas, nueces, semillas y granos. Una pequeña cantidad de proteína incompleta también se encuentra en las verduras.

Las proteínas vegetales se pueden combinar para suministrar todos los aminoácidos esenciales y formar una proteína completa. Los ejemplos de proteínas vegetales completas y combinadas son el arroz y los fríjoles, la leche y el cereal de trigo, el maíz y los fríjoles.

[editar] Interacciones entre proteínas

Las cadenas de polipéptidos se organizan en secuencia y se arrollan de forma que los aminoácidos hidrófobos suelen mirar hacia el interior, para dar estabilidad a la molécula, y los hidrófilos hacia el exterior, para poder interaccionar con otros compuestos y, en particular, con otras proteínas.

Las enzimas son proteínas; en algunos casos necesitan para llevar a cabo su función un componente no proteico llamado cofactor, éste puede ser inorgánico (ion metálico) o una molécula orgánica; en este caso el cofactor se denomina coenzima. En otras ocasiones unas proteínas se unen a otras para formar un conjunto de proteínas necesario en la química o en la estructura celulares.

[editar] Efectos secundarios

Una dieta rica en carne puede contribuir a que se presenten niveles altos de colesterol alto u otras enfermedades como la gota. Una dieta rica en proteína también puede sobrecargar los riñones.

[editar] Recomendaciones

Una dieta balanceada en términos nutricionales suministra las proteínas adecuadas. Las personas saludables rara vez necesitan suplementos proteínicos.

Los vegetarianos pueden obtener cantidades adecuadas de aminoácidos esenciales consumiendo una variedad de proteínas vegetales.

La cantidad de proteína diaria que se recomienda depende de la edad y de la salud de la persona. Dos o tres porciones de alimentos ricos en proteínas satisfacen las necesidades diarias de casi todos los adultos.

Los siguientes son los tamaños de las porciones que se recomiendan para la proteína:

• De 2 a 3 onzas de carne magra, de carne de aves y pescado cocidos (una porción de más o menos el tamaño de una baraja de cartas).
• Media taza de legumbres secas cocidas.
• Un huevo, dos cucharadas de mantequilla de maní o una onza de queso.
• Se debe escoger con frecuencia carne magra, carne de aves sin piel, pescado y legumbres secas, al igual que productos lácteos bajos o libres de grasa. Éstas son las opciones de proteína que son más bajas en grasa.

Véase También

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• Aminoácido
• Hormona
• Hemoglobina

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